解锁您感兴趣的蛋白质靶点 及配体系列，用于FEP+
节省您的时间和资源——让我们为您准备所需的蛋白质-配体系统，以进行基于结构的设计。无论您是基于实验X射线晶体结构、冷冻电镜结构、AlphaFold预测结构还是同源模型，Schrödinger 的科学家都将运用我们独有的技术和专业知识，对蛋白质-配体复合物进行优化和验证，以实现高度可预测的基于结构的设计。
最适合企业和团队：
• 希望加快从苗头化合物 到先导化合物 以及先导化合物 优化 的转换进程，以达成项目里程碑
• 希望最大限度地减少在准备和验证结构模型上花费的时间
• 希望利用Schrödinger提供的先进基于物理理论 方法和专业知识
最适合以下项目：
• 当有SAR数据且已知结合位点 的位置，但靶点 的结构数据不完整（冷冻电镜、低分辨率X射线）或缺失（同源建模、AlphaFold模型）时
• 当化合物结构逐渐偏离原始项目先导化合物或先导化合物 系列，且结构数据逐渐变得不尽如人意时
借助无与伦比的技术和专业知识，推动您的探索计划
为您独特的靶点 或非 项目创建可直接用于设计的工作结构靶点
Schrödinger 已成功实现将FEP+ 应用于靶点 的多种类别的药物，包括GPCR、激酶等
充分利用Schrödinger 技术的大规模应用所带来的全部效益
该服务涵盖所有计算、许可及服务时间，用于进行全面的蛋白质靶点 评估并构建准确的结构模型
结合我们计算方面的专业知识，进一步完善您对靶点 的独特见解
Schrödinger 凭借我们在基于结构的药物设计领域多年积累的专业经验，助力实现具有挑战性的目标，通过FEP+
案例研究一
挑战：
尽管已获得靶点 与该系列目标配体形成复合物的约3.2Å冷冻电镜结构，但无法解释已知的结构活性关系（SAR），因此该项目实际上未能通过结构分析得到验证。
结果：
通过这种综合试错法，我们不仅发现了另一种配体结合模式，还确定了结合所必需的、虽微小但至关重要的蛋白质构象调整。尽管与结构生物学团队提出的模型相比，这种结合模式发生了翻转，但它同样符合实验密度分布，而且更重要的是，能够预测所有已知的结构活性关系（SAR）。
案例研究二
挑战：
针对一种具有柔性结构的蛋白质靶点 开发的一系列小分子抑制剂，由于缺乏指导设计的结构见解，以及在同源蛋白上出现靶点 的活性，其研发已接近极限。
结果：
Schrödinger 该方法成功对目标系列分子在靶点 和anti-靶点 上的FEP+ 预测进行了精确预测。重要的是，该研究揭示了配体结合所必需的特定环结构和侧链运动；值得注意的是，研究结果出人意料——尽管这两种蛋白质高度相似，但结果却显示它们具有不同的结合模式。
从所有层级的结构信息开始启用FEP+
无论您是基于模板的同源性建模和AlphaFold模型起步，还是拥有不完整的冷冻电镜或实验X射线晶体结构，Schrödinger的团队都具备必要的科学专业知识和计算资源，能够为您的独特项目提供结构解析支持。
经过科学验证的解决方案，用于基于结构的药物设计
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